Коллаген

Коллаген (collagen) – это фибриллярный белок, является базовым компонентом соединительных тканей организма (находится в костях, сухожилиях, дерме, хрящах и других тканях). Это наиболее распространенный протеин млекопитающих. Коллаген составляет около 25-35 % полипептидов во всем организме. Его обнаружили в организме многоклеточных животных, при этом он отсутствует у простейших, вирусов, бактерий, грибов и растений. Этот белок обеспечивает упругость и эластичность тканей. Благодаря своим свойствам, коллаген является компонентом множества косметических средств, используется в пищевой промышленности и медицине.

Структура и свойства

Молекула коллагена – это закрученная в правую сторону спираль, состоящая из 3-х альфа-цепей. Данное образование также именуется тропоколлагеном. Виток спирали альфа-цепи состоит из 3-х аминокислотных остатков. Коллаген имеет молекулярную массу приблизительно 300 кДа, толщину 1,5 нанометров и протяженность 300 нанометров. Изначальная структура коллагена характеризуется большим содержанием глицина, малым содержанием аминокислот, содержащих серу, и отсутствием триптофана. Этот белок относится к немногим белкам с животным происхождением, которые имеют остаток нестандартных аминокислот (приблизительно 21 % остатка составляют 5-гидроксилизин, 4-гидроксипролин, а также 3- гидроксипролин). Каждая альфа-цепь образуется триадами аминокислот. В этих триадах глицин является всегда третьей аминокислотой, лизин или пролин – второй, любая иная аминокислота кроме вышеуказанных трех – третьей.Полукристаллическая коллагеновая фибрилла является структурной единицей коллагена. Пучки фибрилл образуют коллагеновые волокна.

Существует несколько форм коллагена, основная их структура является схожей. Волокна коллагена возникают в связи с агрегацией микрофибрилл, имеют зеленый или голубой цвет при разнообразных треххромных окрасках, и розовый после окраски гематоксилином. В случае импрегнации серебром коллагеновые волокна приобретают буро-желтую окраску.

Макромолекула коллагена денатурируется приблизительно при температуре фибриллогенеза. В связи с данным свойством, она очень чувствительна к мутации. После денатурации коллагена возникает желатин.

Виды коллагена

На данный момент существует описание двадцати восьми типов коллагена, кодируемых при помощи более чем сорока генов. Данные типы имеют отличия по степени их модификации (интенсивности гликозилирования или гидроксилирования), а также по последовательности аминокислот. Для всех видов коллагенов общим является наличие одного или больше доменов белка, которые содержат тройную спираль, а также их присутствие во внеклеточных структурах ткани. Более девяноста процентов всех коллагенов высших организмов составляют коллагены IV, III, II и I типов.

Существуют следующие разновидности коллагена и их типы:

1. фибриллярные коллагены – типы I, ІІ, ІІ, V, ХІ, XXIV, XXVII;
2. (FACIT) фибрилл-ассоциированные коллагены – типы ІХ, ХІІ, XIV, XVI, ХІХ, ХХ, ХХІ, XXII;
3. коллагены, которые формируют филаменты-бусины - тип VI;
4. коллаген, который формирует якорные фибриллы - тип VII;
5. сетеобразующий коллаген – типы IV, VIII, Х;
6. трансмембранный коллаген – типы ХІІІ, XVII, ХХІІІ, XXV/CLAC-P;
7. иные коллагены – типы XV, XVIII, XXVIII.

Коллаген типа I – это тримерный белок, который собирается без разрывов в тройную спираль, самостоятельно собирается в фибриллы и имеет самую высокую механическую прочностью. Иные типы коллагенов имеют отличия в единственном или же нескольких аспектах. Так, некоторые коллагены не обязательно образуют фибриллы или имеют разрывы в спирали.

Медицинские аспекты

Коллаген вместе с другим белком, эластином, образуют своеобразную «основу» кожного покрова, которая придает ему упругость и эластичность, а также предотвращает обвисание кожи. С возрастом выработка как эластина, так и коллагена прекращается, после чего кожа начинает стареть.
Нарушение выработки коллагена в организме образует основу таких наследственных болезней, как остеоартроз (разболтанность суставов, постоянные вывихи), несовершенный остеогенез (врожденная ломкость костей или рахит), синдром Элерса Данлоса (около четырнадцати типов проявлений), болезнь Марфана (удлиненность конечностей, сердечно-сосудистые патологии и патологии зрения). Характерными особенностями данных заболеваний являются пороки клапанов сердца, повреждения хрящей, костной системы и связочного аппарата. С нарушениями выработки коллагена типа VI ассоциируется атопический дерматит, миопатии Ульриха и Бэтлема, дефицит коллагена типа XIX является фактором развития карцином и меланом и т.п.

Заболевания, которые вызываются дефектами биосинтеза коллагена (в т.ч. так именуемые коллагенозы) могут возникнуть в связи с множеством причин. Это могут быть мутации гена, который кодирует последовательность аминокислот в ферментах, вырабатывающих коллаген, что причиняет к модификацию формы молекулы коллагена. Также заболевания могут причиняться «неправильной работой» или нехваткой ферментов, необходимых для биосинтеза коллагена, дефицитом меди, аскорбиновой кислоты и витаминов B6. При приобретенных заболеваниях, например, при цинге, восстановление нормального баланса ферментов может повлечь за собой полное излечение.

С точки зрения употребления в пищу, коллаген не содержит в себе незаменимых аминокислот в полном объеме, поэтому является низкокачественным белком. Самые качественные источники аминокислот – т.н. «свободные аминокислоты», почти готовые к усвоению.

Использование в косметологии

Во множество косметических средств включают коллаген, в связи со следующими его свойствами:

• пролонгирует действие масел, экстрактов и т.п. в составе некоторых косметических композиций;
• образовывает слой на поверхности кожного покрова, который удерживает влагу и имеет разглаживающие свойства;
• придает волосам блеск и создает на их поверхности защитный слой.

Стимуляция выработки коллагена в организме достигается при помощи введения косметических препаратов на базе гиалуроновой кислоты, влияния аппаратного массажа, а также благодаря процедурам лазерного воздействия и контурной пластики.